CAPÍTULO VI

LAS PROTEÍNAS

6.1             Definición

La Proteína proviene del griego protos, que significa "lo primero o lo más importante".

Es una sustancia química que forma parte de la materia fundamental de la célula. Son moléculas formadas por una gran cantidad de aminoácidos. Generalmente se disuelven en agua o en soluciones acuosas de sales minerales diluidas. Entre ellas, figuran las enzimas, ciertas hormonas y albúmina o clara de huevo. Son indispensables en la alimentación.

Son grandes moléculas que contienen nitrógeno. Son el componente clave de cualquier organismo vivo y forman parte de cada una de sus células y son para nuestro organismo lo que la madera es para el barco.

Cada especie, e incluso entre individuos de la misma especie, tiene diferentes proteínas, lo que les confiere un carácter específico tanto genético como inmunológico. La mayor similitud con los humanos, la encontramos entre los animales mamíferos como los bovinos o porcinos y la menor con las proteínas de los moluscos y las de las plantas.

6.2      ¿Cómo se obtiene el nitrógeno?

“Las plantas lo obtienen de los compuestos amónicos y nitratos del suelo, a partir de los fertilizantes químicos, de los abonos orgánicos o de la materia vegetal en descomposición y, en ciertos casos, gracias a la existencia en sus raíces de nódulos formados por bacterias que fijan el nitrógeno atmosférico; el agua del suelo, y el anhídrido carbónico del aire, les suministran el resto de los elementos básicos a partir de los cuales sintetizan sus proteínas. Los animales obtienen la mayor parte del nitrógeno de sus alimentos, tanto de los de origen vegetal como animal. Como producto de su metabolismo, en excrementos o bien tras la muerte del animal, el nitrógeno vuelve al suelo, donde se recicla y comienza de nuevo el proceso.”[1]

 

 

6.3      Elementos que están constituidos las proteínas

La parte más pequeña en que pueden dividirse son los aminoácidos. Estos aminoácidos son como las letras del abecedario, que con un número determinado se pueden formar infinidad de palabras. Existen 20 aminoácidos y con ellos se forman todas las proteínas. De estos aminoácidos 8 son esenciales, es decir los tenemos que ingerir con la dieta ya que nuestro organismo no los puede obtener de ninguna otra forma.

6.4      Organismo formado por proteínas

Entre el 15 y 20% del peso corporal de un adulto, en buen estado fisiológico, está constituido por proteínas. Aproximadamente la mitad se encuentra en la musculatura, la quinta parte en la piel y el resto, en otros tejidos y líquidos orgánicos, salvo en la bilis y en la orina, donde no se encuentran en condiciones normales.

6.5             Funciones de las proteínas

“El consumo de proteínas es necesario, además de  aportar todos los aminoácidos esenciales, para cubrir las siguientes funciones:

-          Plástica: Reparar el desgaste diario, producido en el recambio y la renovación celular y síntesis de nuevos tejidos en situaciones de crecimiento y desarrollo, ante heridas, fracturas o quemaduras

-          Reguladora: Forman parte de numerosas enzimas, hormonas, anticuerpos o inmunoglobulinas, que llevan a cabo todas las reacciones químicas que se desarrollan en el organismo.

-          Energética: En ausencia o insuficiencia en la ingesta de carbohidratos, o cuando se realiza un consumo de proteínas que supera las necesidades, proporcionan 4 Kcal/g, siendo este el fenómeno más costoso para el organismo, además de implicar una sobrecarga de trabajo para algunos órganos y sistemas.

-          Transporte: Contribuyen al mantenimiento del equilibrio de los líquidos corporales y transportan algunas sustancias, por ejemplo el hierro o el oxígeno.”[2]

6.6             Utilización de proteínas

Las proteínas que tomamos a través de los alimentos no son útiles como tales. Por medio de la digestión, absorción y metabolización han de descomponerse en aminoácidos libres, y con éstos, se forman las proteínas propias de cada organismo.

La digestión de las proteínas, que se ve favorecida por el cocinado, comienza en el estómago gracias a las secreciones gástricas. Continúa en el duodeno con la acción conjunta de los jugos pancreáticos e intestinales, reduciéndose a aminoácidos. Estos son absorbidos en el intestino y así pasan al torrente sanguíneo llegando al hígado, donde la utiliza para formar sus propias proteínas y se transforman unos aminoácidos en otros, con excepción de los esenciales, pasando nuevamente al torrente circulatorio desde donde se redistribuyen hacia órganos y tejidos para formar cada una de las proteínas necesarias.

Una vez cubiertas todas las necesidades, el exceso de aminoácidos se destruye. La parte que no es utilizada se elimina mayoritariamente a través de la orina con el 90% y el resto se pierde con las heces y el sudor.

La estimulación de la producción de proteínas está regulada principalmente por la hormona insulina, la hormona del crecimiento y las hormonas tiroideas.

6.7      Estructura 

“La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

6.7.1   ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria es la secuencia de aa de la proteína. Nos indica que aas componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.”[3]

6.7.2       Estructura Secundaria

“La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aas, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable. “[4]

Existen dos tipos de estructura secundaria:

1.      la a(alfa)-hélice

2.      la conformación beta

 

 

“Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.”[5]

En esta disposición los aas no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.

6.7.3       Estructura Terciaria

“La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.”[6]

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.

 

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

1.      El puente bisulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.

2.      Los puentes de hidrógeno

3.      Los puentes eléctricos

4.      Las interacciones hidrófobas.

6.7.4       Estructura Cuaternaria

Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles no covalentes de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

6.8      Propiedades de las proteínas 

6.8.1       Especificidad:

”La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada”[7] estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. “[8]

Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas es un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de árboles filogenéticos.

6.8.2       Desnaturalización:

Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
”La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.”[9]

 

El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteicas.

 

6.9       Clasificación

6.9.1  SEGÚN SU COMPOSICIÓN:

Proteínas simples u Holoproteínas: Las cuales están formadas exclusivamente por aminoácidos.

“Proteínas conjugadas: Poseen un componente de proporción significativa no aminoacídico que recibe el nombre de grupo prostético. Según la naturaleza de este grupo consideramos:

Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su estructura azúcares. Se pueden citar como ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas proteínas de membrana, el colágeno y otras proteínas de tejidos conectivos glucosaminoglicanos.”[10]

Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se encuentran en las membranas celulares.

Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácido nucleico, como en los cromosomas, ribosomas y en los virus.

Metaloproteínas: Contienen en su molécula uno o más iones metálicos que no constituyen un grupo hem. Por ejemplo algunas enzimas.

Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen en su estructura un grupo hem (Figura 1). Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos.

 

 

Estructura básica de las hemoproteínas o cromoproteínas.

6.9.2  DE ACUERDO CON SU MORFOLOGIA Y SOLUBILIDAD:

“Proteínas fibrosas: Son insolubles en agua, presentan formas moleculares alargadas, con un número variado de cadenas polipeptídicas que constituyen fibras resistentes, con cierto grado de elasticidad, fragilidad o ductilidad. Funcionan como proteínas estructurales o de soporte. Las más comunes son: Elastina, Colágeno, Queratina, Fibrina.

Proteínas Globulares: Tienden a ser más solubles en agua, debido a que su superficie es polar. Sin embargo, pueden presentar mayor solubilidad en otros solventes como soluciones salinas, ácidos o bases diluidas o alcohol. Su estructura es compacta con formas casi esféricas. La mayoría de las proteínas conocidas son globulares, dentro de las que se consideran todas las enzimas, las proteínas del plasma y las presentes en las membranas celulares. A su vez las proteínas globulares se pueden clasificar de acuerdo con su solubilidad”[11]

Albúminas: Proteínas fácilmente solubles en agua, que coagulan con el calor y precipitan con las soluciones salinas saturadas. Por ejemplo la Lactoalbúmina, albúmina del suero, la ovoalbúmina que está presente en la clara del huevo.

Globulinas: Escasamente solubles en agua pura, pero solubles en soluciones salinas diluidas como cloruro de sodio, entre ellas se encuentran las seroglobulinas (sangre), ovoglobulina, inmunoglobulinas, etc.

Glutelinas: Solubles en ácidos y bases diluidos, insolubles en solventes neutros como la Glutenina del trigo.

Prolaminas: Solubles en alcohol del 70 al 80%, insolubles en agua, alcohol absoluto y otros solventes neutros, como la Zeína del maíz y la Gliadina del trigo.

6.9.3   DE ACUERDO CON SU FUNCIÓN BIOLÓGICA:

Proteínas estructurales: Forman parte de células y tejidos a los que confieren apoyo estructural. Dentro de estas podemos citar, el colágeno y la elastina presentes en el tejido conectivo de los vertebrados. La queratinas de la piel, pelo y uñas y la espectirna presente en la membrana de los eritrocitos.

“Proteínas de transporte: Como su nombre lo indica, transportan sustancias como el oxígeno en el caso de la hemoglobina y la mioglobina, ácidos grasos en el caso de la albúmina de la sangre, o las que realizan un transporte transmembrana en ambos sentidos.”[12]

Proteínas de defensa: Protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraños, entre las que se consideran los anticuerpos inmunoglobulinas de la fracción gamma globulínica de la sangre, las proteínas denominadas interferones cuya función es inhibir la proliferación de virus en células infectadas e inducir resistencia a la infección viral en otras células, el fibrinógeno de la sangre importante en el proceso de coagulación.

Proteínas hormonales: Se sintetizan en un tipo particular de células pero su acción la ejercen en otro tipo. Ejemplo, la insulina.

Proteínas como factores de crecimiento: Su función consiste en estimular la velocidad de crecimiento y la división celular. Como la hormona de crecimiento y el factor de crecimiento derivado de plaquetas.

Proteínas catalíticas o enzimas: Permiten aumentar la velocidad de las reacciones metabólicas. Dentro de las células son variadas y se encuentran en cantidad considerable para satisfacer adecuadamente sus necesidades. Entre otras se consideran las enzimas proteolíticas cuya función es la degradación de otras proteínas, lipasas, amilasas, fosfatasas.

Proteínas contráctiles: Son proteínas capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las células o tejidos que estén constituyendo de desplazarse, contraerse, relajarse razón por la cual se encuentran implicadas en los diferentes mecanismos de motilidad. Las proteínas más conocidas de este grupo son la actina y la miosina.

“Proteínas receptoras: Proteínas encargadas de combinarse con una sustancia específica. Si se encuentran en la membrana plasmática, son las encargadas de captar las señales externas o simplemente de inspeccionar el medio. Si encuentran en las membranas de los organelos, permiten su interacción. Sin embargo, no son proteínas exclusivas de membrana ya que algunas se encuentran en el citoplasma. El ejemplo más típico de éstas son los receptores de las hormonas esteroides. Casi todos los neurotransmisores, la mayoría de las hormonas y muchos medicamentos funcionan gracias a la presencia de estas proteínas.”[13]

Proteínas de transferencia de electrones: Son proteínas integrales de membrana, comunes en las mitocondrias y cloroplastos cuya función se basa en el transporte de electrones desde un donador inicial hasta un aceptor final con liberación y aprovechamiento de energía. Como  los Citocromos que hacen parte de la cadena respiratoria.

6.10    FUNCIONES Y EJEMPLOS DE LAS PROTEÍNAS.

ESTRUCTURAL:               Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas.

            Las histonas que forman parte de los cromosomas

            El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso.

            La elastina, del tejido conjuntivo elástico.

            La queratina de la epidermis.

ENZIMÁTICAS:       Son las más numerosas y especializadas. Actúan como  biocatalizadores de las reacciones químicas

HORMONAL:          Insulina y glucagón

             Hormona del crecimiento

            Calcitonina

 Hormonas tropas

 

DEFENSIVA:           Inmunoglobulina

            Trombina y fibrinógeno

 

TRANSPORTE:      Hemoglobina

            Hemocianina

            Citocromos

 

RESERVA:              Ovoalbúmina, de la clara de huevo

            Gliadina, del grano de trigo

            Lactoalbúmina, de la leche

 

6.11    ¿Cuándo sospechar que existe un déficit de proteínas?

Los síntomas que se observan, sobre todo en los niños de los países pobres donde la ingesta de proteínas puede ser muy baja, son estatura baja, musculatura escasa, cabello fino y frágil, lesiones cutáneas, edema o hinchazón generalizada y cambios en la sangre como disminución de los niveles de albúmina, que es la proteína mayoritaria circulante en la sangre, y desequilibrios hormonales.

El edema, la pérdida de masa muscular y de cabello son los signos más destacados entre los adultos y suele asociarse con situaciones patológicas.

La deficiencia de proteínas rara vez aparece aislada; en general suele asociarse a déficit de energía y de otros nutrientes. También puede aparecer deficiencia en presencia de enfermedades, porque las necesidades están aumentadas.

6.12    ¿El consumo excesivo de proteínas puede ser peligroso?

“La ingesta de proteínas algo superior a los requerimientos no se ha demostrado que sea peligrosa; sin embargo, algunos estudios en animales postulan que la ingesta excesiva de proteínas puede dar lugar a lesiones del riñón, que aparecen con frecuencia en la vejez.”[14]

Capitulo VII